Actividad 39 (y última)
| En 1904 se describió por primera vez la
anemia falciforme. Mientras que algunos eritrocitos de los pacientes con este tipo de
anemia eran discos bicóncavos, como cabía esperar, otros mostraban forma de hoz. Las
células falciformes funcionan anormalmente, son muy inestables y se rompen con facilidad. |
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| Cuarenta años más tarde se descubrió
que la hemoglobina de las células falciformes era anormal. Esta hemoglobina tiende a
polimerizarse en largas fibras insolubles que se reúnen en haces; la acumulación de
éstos es la causa de que los glóbulos rojos tomen forma de hoz.
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| Como en toda proteína soluble, la mayor
parte de los grupos R polares (hidrofílicos), de los aminoácidos que forman la
proteína, están situados en la superficie de la molécula, mientras que los no polares
(hidrofóbicos) lo están hacia el interior. |
| En 1957 se descubrió que la única
diferencia entre la hemoglobina normal y la falciforme radicaba en que el aminoácido
número 6 de la beta globina era glutamato mientras que el de la falciforme era valina.
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¿Podrías proponer una
hipótesis que explique, a nivel molecular, el comportamiento anormal de la hemoglobina
falciforme? |
